Un grupo de investigadores identificó los mecanismos moleculares que dificultan la degradación enzimática del polietileno tereftalato, conocido como PET, uno de los plásticos más usados en el mundo.
El hallazgo ayuda a explicar por qué algunas enzimas pueden descomponer partes blandas del plástico, pero fallan cuando el material se encuentra en una forma más rígida y cristalina.
El estudio, publicado en The Journal of Physical Chemistry Letters, fue desarrollado por científicos del Institut de Ciències del Mar y del Institut de Química Avançada de Catalunya, ambos del CSIC en España.
El problema del PET cristalino
El PET está presente en botellas, envases, textiles y muchos otros productos de uso diario. Desde hace años, la ciencia busca enzimas capaces de degradarlo para mejorar el reciclaje y reducir la dependencia de plásticos fabricados con petróleo.
Sin embargo, no todo el PET se comporta igual.
En los productos comerciales, una parte importante del material tiene una estructura cristalina. Eso significa que sus moléculas están muy ordenadas y compactas. Esa organización vuelve al plástico más resistente y mucho más difícil de atacar.
Según los investigadores, el principal obstáculo no es que la enzima sea incapaz de reconocer el plástico. El problema es la enorme cantidad de energía necesaria para que encaje correctamente con las cadenas del polímero cuando están tan apretadas.
Simulaciones para ver el proceso
Para llegar a esta conclusión, el equipo combinó datos experimentales con simulaciones computacionales de alta precisión.
Ese método permitió observar cómo una enzima se une a pequeños fragmentos de plástico y medir el esfuerzo energético que requiere ese proceso.
Los resultados mostraron que la enzima puede alcanzar, en teoría, la posición necesaria para cortar el plástico tanto en su parte blanda como en su parte cristalina. Pero en el caso del PET cristalino, el costo energético es demasiado alto.
En palabras simples: la enzima sabe dónde debe actuar, pero la estructura del plástico le pone una barrera casi imposible de superar.
Una pista para diseñar mejores enzimas
El avance es importante porque cambia el enfoque del problema.
Si la limitación es estructural y energética, los científicos pueden trabajar en modificar la arquitectura de las enzimas. El objetivo sería crear versiones capaces de superar esa barrera y degradar mejor el PET más resistente.
Esto podría acercar a la industria a un reciclaje verdaderamente circular, donde botellas viejas puedan convertirse en botellas nuevas de calidad similar una y otra vez.
Hoy, gran parte del reciclaje plástico pierde eficiencia o calidad con el tiempo. Por eso, encontrar herramientas biotecnológicas más precisas puede marcar una gran diferencia.
Hacia un reciclaje más sostenible
Los autores del estudio consideran que el hallazgo refuerza la necesidad de desarrollar nuevas soluciones para tratar residuos plásticos.
La meta no es solo degradar el PET, sino hacerlo de una forma sostenible, con menor huella de carbono y sin depender tanto de recursos fósiles.
También subrayan la importancia de la colaboración internacional. En el futuro, los científicos buscan crear un catálogo de biocatalizadores adaptados a distintos tipos de residuos plásticos.
El desafío es enorme. El PET se fabrica y desecha en grandes cantidades en todo el mundo. Pero entender por qué las enzimas fallan ante sus formas más resistentes es un paso clave.
La solución al problema del plástico no llegará con una sola tecnología. Aun así, este descubrimiento ofrece una ruta concreta: diseñar enzimas más fuertes, más eficientes y capaces de atacar la parte del plástico que hasta ahora parecía casi intocable.
